Trombo sanguíneo / Blood clot

Enlarged image by electronic microscope shows a blood clot in heart stroke victim, artifically coloured for identification purposes.

A net of fibrine (brown) and platelets (violet) traps red globules (red) and leukocytes (green).

Imagem ampliada por microscópio eletrônico de um trombo sanguíneo em vítima de infarto de miocárdio, com cores artificiais.

Uma malha de fibrina, em marrom, e plaquetas, violeta, envolve glóbulos vermelhos, em vermelho mesmo, e leucócitos, os glóbulos brancos, aqui assinalados com a cor verde.

Trombo en un enfermo de infarto de miocardio, captado con microscopio electrónico, y a falso color.

Una red de fibrina (marrón) y plaquetas (violeta) atrapa glóbulos rojos (rojo) y leucocitos (verde)

Ao estudar a fibrina, a proteína reponsável pela formação de trombos sanguíneos, tanto no nível macroscópico como fibra por fibra, os pesquisadores descobriram as características moleculares necessárias para sua resistência e plasticidade, bem como as características que a tornam permeável.

Criaram um novo modelo da proteína que poderá levar a grandes avanços na engenharia de tecidos, ou a uma cola de fibrina mais resistente para operações cirúrgicas.

No sangue humano, a fibrina forma uma rede de fibras em forma de ramas que têm a capacidade de responder aos ferimentos, estancando o sangramento e cicatrizando as feridas, mas também pode formar uma plataforma sobre a qual podem desenvolver-se trombos prejudiciais, causadores de enfermidades cardiovasculares.

Assim, os coágulos de fibrina deven ser rígidos, mas também poder romper-se facilmente, ser plásticos e permeáveis ao mesmo tempo, de forma que se possa coagular o sangue, mas também se reduza a possibilidade de ocorrência de trombos.

André Brown e colegas da Universidade da Pensilvânia (EUA) investigaram o comportamento desses coágulos de fibrina em seis diferentes escalas de resolução, e suas observações dão pistas do funcionamento desta proteína.

Quando se esticam os coágulos de fibrina ligeramente, suas fibras alinham-se e agrupam-se em maços. Quando a tensão é maior, as proteínas chegam a se desgrudar.

O comportamento da fibrina é muito mais complexo que o de outras proteínas que formam matrizes, como o colágeno, explicam os pesquisadores na revista Science.

Al estudiar la fibrina, la proteína que es reponsable de la formación de trombos en la sangre, tanto al nivel macroscópico como fibra por fibra, los investigadores han descubierto los rasgos moleculares necesarios para su fortaleza y su plasticidad, así como las características que la hacen permeable. Han creado un nuevo modelo de la proteína que puede llevar a avances en ingeniería de tejidos, o a un sellador de fibrina más resistente para operaciones quirúrgicas.

En la sangre humana, la fibrina forma una red de fibras en forma de ramas que tienen la capacidad de responder a los daños, de forma que se pare el sangrado y se reparen las heridas, pero también puede formar un andamiaje sobre el cual pueden desarrollarse trombos perjudiciales, que llevan a enfermedades cardiovasculares. Así que los coágulos de fibrina deben de ser rígidos pero también poderse romper fácilmente, ser plásticos y permeables al mismo tiempo, de forma que se pueda coagular la sangre pero también se minimice la posibilidad de trombos.

André Brown y sus compañeros de la Universidad de Pensilvania (EE UU) han investigado cómo se comportan estos coágulos de fibrina a seis distintas escalas de resolución y sus observaciones dan información sobre cómo funciona esta proteína única. Cuando se estiran los coágulos de fibrina ligeramente, sus fibran se alinean y se agrupan en mazos. Cuando la tensión es mayor las proteínas llegan a desplegarse. El comportamiento de la fibrina es mucho más complejo que el de otras proteínas que forman matrices, como el colágeno, explican los investigadores en la revista Science.

By studying fibrine, the protein responsible for blood clot forming, at either macroscopic and fibre-by-fibre levels, researchers found the molecular characteristics reponsible for its resistance and plasticity, as well as those which make it permeable.

They created a new protein model which might lead to great advances in tissue engineering, or to a more resistante fribrine glue for surgeries.In human blood, fibrine forms a clustr-shaped fiber net capable of responding to wounds, halting bleeding and healing those wounds.

But it might, however, create a platform over which harmful clots could form, leading to heart diseases.

Fribrine clots, thus, must be rigid, but also easily tear apart, furter on plastic and permeable at the same time, so that they can coagulate blood and reduce chances of harmful clots forming.

André Brown and colleagues at University of Pennsylvania (US) investigated those fibrine clots' behaviour in six different resolution scales, and their findings gave good clues on this protein's behaviour.

When gently stretched, fibrine clots' fibres align and gather in packs. When tension is higher, they tear apart. Firbine bahaviour is much more complex than that of other proteins that form patterns, such as collagen, explain the researchers in Science magazine.